Enzymes et vitamines

Vitamines, hormones et enzymes

Les vitamines sont des substances organiques complexes présentes dans les aliments en très petites quantités. Ils ne servent pas de source d'énergie, mais sont absolument nécessaires au fonctionnement normal du corps. Le manque de l'une ou l'autre vitamine conduit à des troubles métaboliques; cette condition est appelée carence en vitamines. Il peut être arrêté en ajoutant la vitamine nécessaire à l'alimentation..

Les plus importantes pour l'homme sont les vitamines A, B, C, D, K et autres.

Les hormones sont des substances biologiquement actives produites par les glandes endocrines et libérées par elles directement dans le sang. Les hormones affectent les fonctions vitales des organes auxquels elles sont destinées, modifiant les réactions biochimiques en activant ou en inhibant les processus enzymatiques. Environ 30 hormones sont connues pour être produites par des organismes humains et mammifères.

Les enzymes sont des protéines globulaires synthétisées par des cellules vivantes. Chaque cellule contient des centaines d'enzymes. Ils aident à réaliser des réactions biochimiques en agissant comme des catalyseurs. Sans eux, les réactions dans la cellule seraient trop lentes et ne pourraient soutenir la vie. Les enzymes sont divisées en anaboliques (réactions de synthèse) et cataboliques (réactions de décomposition). Souvent, plusieurs enzymes sont impliquées dans le processus de conversion d'une substance en une autre; cette séquence de réactions est appelée voie métabolique.

Les principales propriétés des enzymes:

- augmenter la vitesse de réaction;

- ne sont pas consommés dans la réaction;

- leur présence n'affecte pas les propriétés des produits de réaction;

- l'activité enzymatique dépend du pH, de la température, de la pression et de la concentration;

- les enzymes modifient l'énergie d'activation à laquelle une réaction peut se produire;

- les enzymes ne modifient pas de manière significative la température à laquelle la réaction se produit.

La haute spécificité de l'enzyme s'explique par la forme particulière de sa molécule, qui correspond exactement à la molécule substrat (la substance attaquée par l'enzyme). Cette hypothèse est appelée hypothèse «clé et verrouillage». Au milieu du 20e siècle, des recherches ont montré que le substrat peut provoquer des changements dans la structure de l'enzyme; l'enzyme change de forme, ce qui lui permet de remplir efficacement sa fonction.

De nombreuses enzymes nécessitent des composants non protéiques appelés cofacteurs pour fonctionner efficacement. Ces substances peuvent être des ions inorganiques, forçant les enzymes à prendre une forme qui favorise une réaction enzymatique, des groupes prothétiques (flavinadénine dinucléotide (FAD), hème), occupant une position dans laquelle ils peuvent effectivement favoriser la réaction, et des coenzymes (NAD, NADP, ATP).

Certaines substances peuvent ralentir les réactions enzymatiques en agissant comme des inhibiteurs. En même temps, ils se lient eux-mêmes au substrat, prenant la place de l'enzyme et annulant l'effet enzymatique (inhibition compétitive), ou provoquent une dénaturation de la protéine enzymatique (inhibition non compétitive).

Enzymes digestives - comment choisir et comment prendre

Aujourd'hui, je veux vous dire ce que sont les enzymes digestives et pourquoi elles sont nécessaires. Comment choisir les enzymes digestives et comment les prendre?

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Que sont les enzymes

ENZYMES - des molécules de protéines complexes, des ribosomes ou leurs complexes, qui accélèrent les réactions chimiques dans les systèmes vivants, se trouvent dans toutes les cellules du corps.

Sur les rives, vous pouvez trouver l'inscription Enzyme (enzyme) - c'est la même chose, juste en anglais.

Les enzymes digestives sont des enzymes qui décomposent les composants complexes (grosses molécules) des aliments en composants plus simples et plus petits afin que le corps puisse facilement les assimiler - c'est ainsi que se produit une digestion normale..

Les enzymes digestives agissent dans la bouche, l'estomac et l'intestin grêle. Ils sont produits par le pancréas et d'autres glandes..

Les enzymes digestives aident à décomposer les protéines, les glucides, les graisses, soulageant ainsi le stress sur l'estomac, le pancréas, le foie, la vésicule biliaire et l'intestin grêle.

Types d'enzymes digestives

Que sont les enzymes digestives??

Notre corps produit un grand nombre d'enzymes digestives différentes.

Pourquoi tant? Chaque type d'enzyme vise à décomposer certaines substances. Ainsi, une enzyme est responsable du lactose, d'autres décomposent les graisses en molécules et d'autres encore - les protéines.

Et rappelez-vous que la digestion commence dans la bouche, alors mâchez bien vos aliments, ne pas avaler les morceaux comme si vous étiez un cormoran affamé..

  • Alpha Galactosidase - Facilite la digestion des légumineuses et des crucifères
  • Amylase - décompose les glucides
  • Cellulase - décompose les fibres
  • Glucoamylase - décompose les glucides à longue chaîne
  • Invertase - décompose le saccharose et le maltose
  • Lactase - décompose le sucre du lait - lactose
  • Lipase - décompose les graisses
  • Protéase - décompose les protéines
  • Bêta-glucanase - Aide à digérer les céréales
  • Pectinase - décompose les pectines des fruits et légumes
  • Phytase - décompose l'acide phytique

Les enzymes peuvent être d'origine animale (pancréatine) et végétale (papaye, ananas).

Il n'est pas recommandé de prendre les enzymes animales (pancréatine) pendant une longue période, car elles affaiblissent la fonction du pancréas et perturbent la production indépendante d'enzymes, en plus elles créent une dépendance. De plus, ils ne commencent à agir que dans les intestins en raison de la présence d'un revêtement spécial qui les protège de l'action destructrice du suc gastrique..

Les enzymes végétales n'ont aucun effet sur la production d'enzymes pancréatiques par le pancréas - elles ne stimulent ni n'inhibent. Par conséquent, ils peuvent être pris pendant une longue période, et ils n'ont pas peur du suc gastrique..

Pour les enfants, il est préférable de choisir des enzymes végétales, car elles peuvent être ajoutées facilement et discrètement aux aliments..

Qui a besoin d'enzymes?

Vous avez découvert que les enzymes sont extrêmement bénéfiques pour la digestion et la santé en général, et comment savoir si vous avez besoin d'enzymes??

Je pense que les enzymes sont essentielles:

  • avec une mauvaise alimentation en aliments transformés
  • pour les maladies du système digestif
  • avec syndrome du côlon irritable
  • avec le syndrome de l'intestin qui fuit
  • si vous avez des brûlures d'estomac, des gaz, des ballonnements, de la diarrhée, de la constipation
  • si vous avez une faible acidité gastrique
  • si vous avez une faible immunité
  • si vous voulez perdre du poids et ne pas prendre de poids
  • pour les maladies du pancréas

Je recommande de prendre des enzymes digestives pour toute personne souffrant d'AIT (thyroïdite auto-immune), car elles aident à digérer les aliments et aident le tube digestif à fonctionner correctement, ce qui favorise une meilleure absorption des nutriments..

Dans les maladies auto-immunes et inflammatoires, le complexe enzymatique doit contenir une protéase.

Comment savoir si j'ai suffisamment d'enzymes

Nous mangeons souvent des aliments transformés qui ne contiennent plus d'enzymes, nous n'obtenons donc pas suffisamment d'enzymes digestives. Et bien sûr, nous avons des problèmes digestifs.

Le manque de ces substances se manifeste par des symptômes extrêmement désagréables - une sensation de lourdeur, des ballonnements et des flatulences, des éructations et des brûlures d'estomac, des nausées, des selles molles, un goût désagréable dans la bouche.

En cas de problèmes avec le pancréas, des changements de couleur des selles peuvent être observés - ils deviennent plus pâles et flottent à la surface ou laisse une marque grasse qui n'est pas lavée à l'eau.

Vous pouvez passer des tests, appelés "coprogramme", ils montreront plus précisément comment vous vous en sortez avec les enzymes.

Où trouver des enzymes?

Ils viennent à nous avec de la nourriture avec des légumes crus et des fruits. Le traitement thermique détruit ces enzymes.

La plupart des enzymes présentes dans la papaye, la mangue, l'avocat, l'ananas, la banane, le kiwi, l'airelle et le pamplemousse.

La papaye contient de la papaïne, qui est l'une des enzymes les plus puissantes pour décomposer les protéines, la caséine et le gluten.

Une grande quantité d'enzymes se trouve également dans les graines et les germes de céréales, les lentilles, le raifort, la perclovka, ainsi que dans les légumes tels que le brocoli, le chou, l'herbe de blé. Plus, bien sûr, choucroute, kéfir, kombucha (kombucha).

Dans l'ensemble, tous les aliments «vivants» contiennent des enzymes et sont très utiles pour notre corps.

Notre pancréas produit également des enzymes..

Comment prendre des enzymes digestives?

Si l'objectif est de résoudre les problèmes digestifs, les enzymes digestives doivent être prises immédiatement avant ou pendant les repas. Après un repas, vous pouvez également prendre en cas d'urgence, mais c'est encore mieux avant.

Si l'objectif est de nettoyer le corps des protéines animales non digérées, de décomposer les agents pathogènes et de réduire le niveau d'inflammation dans le corps, il est préférable de le prendre à jeun, 30 minutes avant les repas et de préférence 1 heure. La protéase est la mieux adaptée à cet effet..

Le non-respect de l'heure d'admission, ainsi que le syndrome de prolifération bactérienne et de lamblia, réduisent l'efficacité des enzymes.

Enzymes digestives et probiotiques

Une question courante sur les enzymes digestives est de savoir s'il est possible de prendre des enzymes avec des probiotiques ensemble?

Oui, vous pouvez. Certains complexes contiennent déjà des probiotiques.

Mais l'option idéale est de prendre d'abord des enzymes - avant les repas, et après les repas ou une heure plus tard, prendre des probiotiques.

Quelles enzymes digestives choisir?

Si vous prévoyez de prendre des enzymes régulièrement, il est préférable de choisir des enzymes végétales..

Si vous allez le prendre sporadiquement, vous pouvez en faire n'importe quel, mais à mon avis, les légumes sont toujours meilleurs.

Il est préférable de choisir un complexe enzymatique digestif contenant toutes les enzymes essentielles.

Contient toutes les enzymes essentielles, ainsi que de la menthe et du triphala pour faciliter la digestion.

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Enzymes végétales papaïne, bromélaïne, amylase, lipase, protéase, etc..

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S'il y a des problèmes avec la vésicule biliaire, il est préférable de choisir des enzymes contenant une grande quantité de lipase et de sels biliaires.

Voici quelques bons complexes:

Avec une faible acidité du suc gastrique, vous DEVEZ prendre Betaine Pepsin!! !

Avec l'âge, l'acidité gastrique diminue, et presque TOUS les patients atteints d'AIT ont une faible acidité. Cela signifie qu'il n'y a pas assez d'acide gastrique dans l'estomac pour digérer les aliments. L'estomac a besoin d'un environnement acide pour digérer complètement les aliments, ainsi que pour empêcher les bactéries et les levures de se multiplier et de se multiplier.

✔ Si l'acidité de l'estomac est faible, la nourriture n'est pas complètement digérée et bonjour le syndrome de l'intestin qui fuit.

✔ Si l'acidité est faible, alors les bactéries et les agents pathogènes peuvent facilement et librement se multiplier et se multiplier, et bonjour le syndrome de prolifération bactérienne (SIBO), qui entraîne un déséquilibre et de nombreux problèmes.

✔ De plus, si l'acidité est faible, les vitamines et les minéraux ne sont PAS absorbés correctement et des carences apparaissent, ce qui peut également causer un grand nombre de problèmes avec le corps dans son ensemble.

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Enzymes digestives pour les enfants

Pour les enfants, il est préférable de choisir des enzymes végétales, par exemple:

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Les vitamines

Les enzymes

Enzymes - substances de nature protéique qui accélèrent les réactions biochimiques dans le corps.

Par structure, on distingue les enzymes simples et complexes. Les enzymes simples sont composées d'acides aminés - une partie protéique. Les enzymes complexes sont composées de parties protéiques et non protéiques. La partie non protéique est appelée cofacteur. Le cofacteur peut être représenté par des dérivés de vitamines, nucléotides, métaux.

Au cours d'une réaction biochimique, l'enzyme convertit une substance - un substrat. Le substrat se lie au centre actif de l'enzyme à l'aide de liaisons hydrogène, ioniques et hydrophobes. Le site actif d'une enzyme simple est représenté par des radicaux d'acides aminés. Le centre actif d'une enzyme complexe est représenté par un cofacteur.

Les enzymes de structure quaternaire ont un centre allostérique auquel sont attachées des substances de faible poids moléculaire qui régulent l'activité des enzymes.

Les vitamines sont des substances complexes impliquées dans les réactions biochimiques.

Les vitamines pénètrent dans le corps avec la nourriture, un certain nombre de vitamines sont formées par la microflore intestinale dans le corps. En l'absence de toute vitamine dans le corps, une carence en vitamines se développe pour cette vitamine. En l'absence de toute vitamine, une hypovitaminose se développe. Avec un excès de toute vitamine, l'hypervitaminose se développe.

Les vitamines sont divisées en hydrosolubles et liposolubles.

Vitamines hydrosolubles

Vitamine B1 - nom chimique: thiamine; nom biologique: antineuritique. Forme le cofacteur thiamine pyrophosphate, qui fait partie des enzymes impliquées dans l'oxydation des glucides afin d'obtenir de l'énergie.

Avec l'hypovitaminose, une faiblesse, des lésions du système nerveux sont observées: névrite accompagnée de douleur, sensibilité réduite, irritabilité, dans les cas graves, il y a parésie, paralysie, troubles mentaux. Ces symptômes sont associés à l'accumulation de pyruvate dans le tissu nerveux. Le pyrophosphate de thiamine est impliqué dans l'oxydation du pyruvate. Par conséquent, avec l'hypovitaminose de la thiamine, l'oxydation du pyruvate diminue et s'accumule dans les tissus. Dans le même temps, le tissu nerveux est le plus sensible à l'accumulation de pyruvate.Par conséquent, avec l'hypovitaminose de la thiamine, les symptômes du système nerveux se développent en premier. De plus, une oxydation altérée du pyruvate entraîne un manque d'énergie. La diminution de l'énergie dans le corps affecte également principalement l'état du système nerveux..

Les sources de thiamine sont principalement les céréales non raffinées, les jeunes pousses de céréales, la viande, le pain.

Le nom chimique est la riboflavine; nom biologique - vitamine de croissance.

Forme des cofacteurs - flavine mononucléotide (FMN), flavine adénine dinucléotide (FAD). FMN et FAD font partie des enzymes impliquées dans l'oxydation des glucides, acides gras pour l'énergie.

Avec l'hypovitaminose, il y a un manque d'énergie dans le corps, qui s'accompagne d'une diminution de la croissance, de la faiblesse, des dommages au système nerveux, au système cardiovasculaire, à la malnutrition, aux cheveux cassants, aux ongles.

Sources - viande, lait, œufs, foie, légumineuses

Nom chimique - acide pantothénique.

Forme la coenzyme - la coenzyme A, qui fait partie des enzymes impliquées dans l'oxydation des glucides, des lipides afin d'obtenir de l'énergie. En outre, la coenzyme est impliquée dans la synthèse des lipides. Par conséquent, avec un manque d'acide pantothénique, des symptômes se développent - faiblesse, dysfonctionnement du système nerveux, endocrinien, tractus gastro-intestinal, lésions cutanées.

Sources - viande, œufs, lait, foie, microflore intestinale.

Nom chimique - acide nicotinique, nicotinamide, niacine; nom biologique - antipellagrique.

Forme des coenzymes - nicotinamide dinucléotide (NAD), nicotinamide dinucléotide phosphate (NADP). Ces coenzymes font partie des enzymes impliquées dans l'oxydation des glucides, des lipides pour obtenir de l'énergie. Par conséquent, l'hypovitaminose avec la nicotinamide développe un manque d'énergie, des lésions des organes et des systèmes, des lésions cutanées - pellagre (desquamation, démangeaisons, rougeurs).

Sources - viande, lait, œufs, foie. Dans le corps, le nicotinamide est formé à partir de l'acide aminé essentiel trypotophane, qui provient de produits d'origine animale.

Nom chimique - pyridoxine, pyridoxal, pyridoxamine; nom biologique - vitamine anti-dermatite.

Forme des coenzymes - phosphate de pyridoxal et phosphate de pyridoxamine. Ces coenzymes font partie d'enzymes impliquées dans le métabolisme des acides aminés, la synthèse de l'hème, les amines biogènes, qui régulent les processus métaboliques dans le tissu nerveux. En cas de carence en vitamines, une anémie est observée en raison d'une diminution de la synthèse de l'hème, la quantité d'amines biogènes diminue, ce qui provoque des perturbations dans le système nerveux, la synthèse des acides aminés, des protéines et des glucides est perturbée. De plus, l'hypovitaminose se manifeste par des lésions cutanées sous forme de dermatite..

Sources - viande, lait, œufs, foie, microflore intestinale.

Nom chimique - acide folique.

Forme l'acide coenzyme tétrahydrofolique, qui fait partie des enzymes impliquées dans la synthèse des bases azotées, des acides aminés, et donc dans la synthèse des acides nucléiques, des protéines, ce qui est important pour la reproduction, le développement, la maturation des cellules.

Avec l'hypovitaminose, une anémie macrocytaire est observée, car la maturation des érythrocytes est perturbée, en conséquence, des érythrocytes immatures se trouvent dans le sang - macrocytes, dans lesquels la fonction de transfert d'oxygène est réduite.

Sources - nourriture végétale, microflore intestinale.

Vitamine B12

Nom chimique - cyanocobalamine, nom biologique - antianémique.

Forme des coenzymes - méthylcobalamine, cobalamine. Ces coenzymes font partie des enzymes impliquées dans l'échange de bases azotées, la régénération de la méthionine, la synthèse de lipides complexes, la choline, la créatine. Avec l'hypovitaminose, une anémie macrocytaire se développe en raison d'une violation de la maturation des érythrocytes; la synthèse des lipoprotéines et des fonctions membranaires est perturbée en raison d'un manque de choline, il y a une diminution de la formation d'énergie avec la participation de la créatine phosphate.

Sources - viande, lait, œufs, foie, microflore intestinale

Nom chimique - acide ascorbique, nom biologique - anti-scorbut

Participe aux réactions de synthèse du collagène, au métabolisme des acides aminés, aux réactions redox afin d'obtenir de l'énergie, et assure l'absorption du fer dans l'intestin grêle. Avec l'hypovitaminose, la synthèse du collagène est perturbée, ce qui affecte l'état du tissu conjonctif, il devient faible, fragile, cassant. Par exemple, les vaisseaux deviennent cassants, ce qui peut entraîner des hématomes sous-cutanés, des saignements de nez fréquents. De plus, avec l'hypovitaminose, une anémie ferriprive se développe. réduction de l'absorption du fer dans l'intestin grêle.

Sources - principalement agrumes, groseilles, cynorrhodons

Nom chimique - biotine, nom biologique - antiséborrhéique.

La biotine est impliquée dans les réactions de synthèse des glucides et des lipides. Avec l'hypovitaminose, il y a un manque de glucides et de lipides. La séborrhée se développe également - troubles des glandes sébacées.

Sources - viande, lait, foie, huile de poisson.

Vitamines liposolubles

La vitamine Aoeny se distingue entre simple et complexe. réactions du ciel dans le corps. st

Nom chimique - rétinol, nom biologique - anti-xérophtalmique

Le rôle de la vitamine: - participe à la perception des images visuelles

- est un antioxydant - protège les membranes cellulaires des dommages causés par les radicaux actifs.

Formé à partir du précurseur β-carotène dans le foie.

Avec l'hypovitaminose, on observe une cécité nocturne, l'intégrité des membranes cellulaires est perturbée.

Sources - carottes, poivrons, tomates, huile de poisson

Le nom chimique est ergocalceferol, le nom biologique est antirachitique. Formé à partir de cholestérol avec la participation de rayons ultraviolets.

La vitamine D est impliquée dans l'absorption du calcium dans les intestins et les reins, ce qui contribue à son absorption par les os. Avec l'hypovitaminose, l'absorption du calcium dans l'intestin est perturbée, il en résulte un manque de calcium et de phosphore dans le corps, une fragilité des os et des déformations squelettiques. Les enfants développent le rachitisme.

Sources - huile de poisson

Nom chimique - tocophérol, nom biologique - anti-stérile.

Participe aux processus de reproduction, est un antioxydant.

Avec hypovitaminose, infertilité, fausse couche, violation de l'intégrité des membranes sont observées

Sources - huiles végétales, graisses sous-cutanées

Nom chimique - ménaquinone, phylloquinone, nom biologique - antihémorragique

C'est une coenzyme d'enzymes impliquées dans l'activation des facteurs de coagulation sanguine. Par conséquent, avec l'hypovitaminose, il y a une diminution de la coagulation sanguine, des saignements fréquents

Sources - nourriture végétale, microflore intestinale

Ainsi, l'apport en vitamines dans le corps dépend de l'état du tractus gastro-intestinal, c'est-à-dire les causes de l'hypovitaminose sont principalement des maladies du tube digestif et une perturbation de la microflore intestinale.

Mécanisme d'action enzymatique

Au premier stade de la réaction biochimique, l'enzyme interagit avec le substrat, un complexe enzyme-substrat se forme. Au deuxième stade, la transformation du substrat se produit à l'aide du centre actif de l'enzyme. Au troisième stade, les produits de réaction sont séparés.

Facteurs affectant l'activité enzymatique

- les enzymes sont les plus actives à une température corporelle de 37 degrés; lorsque la température diminue, l'activité de l'enzyme diminue, mais lorsque la préparation enzymatique est chauffée à la température corporelle, son activité reprend. À des températures supérieures à 40 degrés, l'activité enzymatique diminue en raison de la dénaturation enzymatique. c'est une protéine

- chaque enzyme présente une activité maximale à un certain pH, par exemple, l'enzyme gastrique pepsine est active à un pH de 1,5 à 2,0; les enzymes de l'intestin grêle fonctionnent à un pH de 7,5 à 8,0; l'enzyme salivaire amylase nécessite un pH de 7,4

- avec une augmentation de la quantité d'enzyme, l'activité augmente

- avec une augmentation de la quantité de substrat, l'activité de l'enzyme augmente d'abord, puis ne change pas, car l'enzyme entière est saturée d'un substrat et, pour augmenter l'activité de l'enzyme, vous devez augmenter la quantité d'enzyme.

Isozymes

Les isozymes sont de multiples formes d'enzymes qui catalysent la même réaction, mais diffèrent par leurs propriétés physiques et chimiques: affinité pour le substrat, mobilité lors de l'électrophorèse, propriétés régulatrices.

Par exemple, l'enzyme lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme de structure quaternaire, contient 2 types de sous-unités - M et H. La molécule d'isozyme LDH est formée de 4 sous-unités. Par conséquent, LDH a 5 isozymes:

- LDG1 se compose de НННН - Н4

- LDG2 se compose de НННМ - Н3М

- LDG3 se compose de ННММ - Н2М2

- LDG4 se compose de HMMM - HM3

- LDG5 se compose de MMMM - M4

LDH catalyse la conversion de l'acide pyruvique en acide lactique (lactate).

Lors de l'électrophorèse, l'isozyme LDH1 a la plus grande mobilité, LDH5 a le moins.

Dans le muscle squelettique et le myocarde, l'activité LDH1 prédomine, et dans le foie, LDH5. Cette circonstance est utilisée dans la pratique clinique pour diagnostiquer des maladies du myocarde, des muscles squelettiques et du foie. Normalement, l'activité des isozymes LDH dans le sérum est très faible. Lorsque les organes correspondants sont endommagés, l'activité de ces isoenzymes augmente dans le sérum sanguin. Avec une augmentation de l'activité LDH1 sérique, des lésions du muscle squelettique ou du myocarde sont suspectées. Une augmentation de l'activité de la LDH5 sérique peut indiquer des lésions hépatiques.

Régulation de l'activité enzymatique

La régulation de l'activité enzymatique est effectuée au niveau de la transcription et au niveau des modifications de l'activité de l'enzyme synthétisée.

La régulation de l'activité enzymatique au niveau de la transcription est envisagée à l'aide de l'exemple de l'opéron lactose (dans le thème - Protéines).

La régulation de l'activité de l'enzyme synthétisée se produit de plusieurs manières avec la participation d'hormones.

A. Régulation allostérique

Dans la molécule d'enzyme, on distingue un centre allostérique, nécessaire à la liaison de diverses substances - activateurs et inhibiteurs, qui régulent l'activité de l'enzyme. Les activateurs sont des substances qui accélèrent l'activité des enzymes. Par exemple, les ions chlore augmentent l'activité amylase, l'acide chlorhydrique active la pepsine, la bile active la lipase.

Les inhibiteurs sont des substances qui réduisent l'activité des enzymes. Distinguer l'inhibition compétitive et non compétitive. L'inhibiteur compétitif a une similitude structurelle avec le substrat; par conséquent, l'inhibiteur compétitif peut interagir avec le site actif de l'enzyme. Dans ce cas, l'interaction du substrat avec le centre actif de l'enzyme diminue et l'activité de l'enzyme diminue. Un inhibiteur non compétitif se lie à l'enzyme dans le centre allostérique, en conséquence, la configuration spatiale du centre actif de l'enzyme change et le substrat ne peut pas se fixer au centre actif, donc l'activité enzymatique diminue.

L'activité de l'enzyme est régulée selon le principe de la communication positive directe - la présence du substrat active l'enzyme. Rétroaction négative - le produit de réaction inhibe les enzymes impliquées dans la synthèse de ce produit aux étapes initiales.

B. Modification covalente

Cette manière de réguler l'activité enzymatique est la suivante. La molécule d'enzyme contient des radicaux de sérine, tyrosine, thréonine. Le phosphate est ajouté aux groupes alcools de ces acides aminés, dont la source est l'ATP. L'attachement du phosphate à une molécule enzymatique est appelé phosphorylation. Ce processus nécessite l'enzyme protéine kinase. Lors de la phosphorylation, l'enzyme est soit activée, soit inactivée.

En outre, la réaction inverse peut être observée - le clivage du phosphate de la molécule enzymatique - la déphosphorylation. Cela nécessite l'enzyme phosphoprotéiphosphatase. Dans ce cas, l'enzyme déphosphorylée peut être activée ou inactivée.

Par exemple, la glycogène synthétase est impliquée dans la synthèse du glycogène et la glycogène phosphorylase est impliquée dans la dégradation du glycogène. La déphosphorylation de ces enzymes conduit à l'activation de la glycogène synthétase et à l'inhibition de la glycogène phosphorylase, tandis que la synthèse du glycogène prédomine et que sa désintégration ralentit. La phosphorylation de la glycogène synthétase et de la glycogène phosphorylase conduit à l'activation de la glycogène phosphorylase et à l'inhibition de la glycogène synthétase, c.-à-d. la désintégration du glycogène prévaut et sa synthèse ralentit.

B. Régulation de l'activité enzymatique par association-dissociation de sous-unités dans une enzyme oligomérique

Par exemple, une forme inactive de protéine kinase est un complexe de sous-unités RRCC liées. Lorsque ce complexe se décompose en RR et C, C, des formes actives de l'enzyme se forment - C.

L'utilisation des enzymes en médecine

La thérapie enzymatique consiste à utiliser des enzymes comme médicaments. Par exemple, dans les maladies du tractus gastro-intestinal, une insuffisance enzymatique de l'estomac et du pancréas est observée. Cela perturbe la digestion des protéines, des graisses, des glucides. Pour améliorer les processus de digestion, on utilise des préparations contenant des enzymes qui décomposent les protéines, les graisses et les glucides dans le tube digestif. En chirurgie, pour le traitement des plaies purulentes, des enzymes protéolytiques sont utilisées qui décomposent les protéines du contenu purulent de la plaie, les tissus endommagés, tandis que la plaie est mieux débarrassée de la plaque..

Une activité enzymatique élevée peut conduire au développement de diverses maladies. Par conséquent, en médecine, des inhibiteurs de l'activité de ces enzymes sont utilisés, ce qui facilite l'état des patients..

En médecine, les enzymes streptokinase et urokinase sont utilisées pour décomposer les caillots sanguins, ce qui améliore la circulation sanguine dans les tissus endommagés.

Enzymodiagnostics - détermination de l'activité des enzymes spécifiques d'organes dans les fluides biologiques et utilisation des résultats obtenus pour le diagnostic des maladies. Normalement, l'activité enzymatique dans le sang est faible, car les enzymes se trouvent principalement dans les tissus des organes - spécificité des organes. Si les organes sont affectés par un processus pathologique, les enzymes des organes sont libérées dans le sang et une activité élevée des enzymes dans le sang est trouvée.

Enzymes diagnostiques

- aspartate aminotransférase - AST. Il y avait une activité élevée de l'AST dans le tissu musculaire, une enzyme moins active dans le foie. Si une activité AST élevée est détectée dans le sang, des lésions tissulaires ou hépatiques peuvent être présumées.

- alanine aminotransférase - ALT. On note une activité élevée de l'enzyme dans le foie, l'enzyme est moins active dans le tissu musculaire. Avec une augmentation de l'activité de l'ALAT dans le sang, il est possible de supposer des dommages au foie ou aux tissus musculaires.

- créatine phosphokinase - CPK. Une activité élevée de CPK a été notée dans le tissu musculaire et le cerveau. Avec une augmentation de l'activité de la CPK dans le sang, il est possible d'assumer des dommages au tissu musculaire, au cerveau

- lactate déshydrogénase - LDH. Une activité élevée de LDH a été notée dans le tissu musculaire et le foie. Avec une augmentation de l'activité LDH dans le sang, il est à la mode de supposer des dommages au tissu musculaire ou au foie

- gammaglutamyl transpeptidase. Une activité élevée de l'enzyme a été notée dans le foie et les reins. Avec une augmentation de l'activité de l'enzyme dans le sang, il est possible d'assumer une pathologie du foie, des voies biliaires ou des reins

- phosphatase alcaline. Une activité élevée de l'enzyme dans le foie et le tissu osseux a été notée. Avec une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang, il est possible d'assumer des dommages au foie et aux voies biliaires, au tissu osseux.

- amylase pancréatique. Une activité élevée de l'enzyme dans le pancréas a été notée. Avec une augmentation de l'activité amylase dans le sang et l'urine, une pathologie du pancréas peut être supposée.

Maladies héréditaires décrites qui sont associées à un défaut ou à l'absence d'enzymes.

Les enzymes sont utilisées en laboratoire pour déterminer divers métabolites dans les fluides biologiques.

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Régulation de la biosynthèse des protéines|Membranes biologiques

Date ajoutée: 2014-01-07; Vues: 6222; violation de copyright?

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Enzymes, vitamines, hormones Laisser un commentaire

Substances biologiquement actives - hormones, vitamines et enzymes. Ce sont des composés vitaux qui jouent un rôle important dans le fonctionnement d'un organisme vivant. Ils participent et ont leur effet sur les processus biochimiques qui se produisent dans le corps humain. Les enzymes, les vitamines et les hormones contribuent au fonctionnement normal des organes et systèmes internes et soutiennent le système immunitaire humain.

Quelle est la fonction de chaque substance?

Les enzymes

Découvrons-le. Donc des enzymes. Les enzymes sont des molécules de protéines qui accélèrent la vitesse de toutes les réactions chimiques. Ce sont des biocatalyseurs impliqués dans le métabolisme, la synthèse, la dégradation des graisses et des acides nucléiques. La digestion et l'assimilation des produits alimentaires se font également avec la participation d'enzymes. Les systèmes enzymatiques ont un effet sur la respiration, la reproduction, la contraction musculaire, la circulation sanguine et l'activité neuropsychique. Sans enzymes, toutes les réactions biochimiques ne pourront pas avoir lieu et le corps humain commencera à mourir.

Les vitamines

Nous connaissons tous le terme «vitamines». Mais chacun de nous ne pensait pas à quel point ils étaient importants pour notre corps. Les vitamines sont des composés organiques qui ont leur effet sur le processus métabolique en petites quantités. Les vitamines sont nécessaires au corps pour renforcer et améliorer les performances du système immunitaire. Ils aident à construire une barrière protectrice contre les infections virales et d'autres maladies. Ils augmentent la résistance du corps à divers facteurs extrêmes et contribuent à l'élimination des toxines nocives. Les vitamines augmentent l'intensité de tous les processus physiologiques. Par conséquent, ils doivent constamment pénétrer dans le corps.

Les hormones

Quant aux hormones, elles jouent une fonction irremplaçable dans le développement et le fonctionnement de l'organisme. Ces substances biologiquement actives sont capables d'influencer en quantités importantes sur les organes du tissu et le corps dans son ensemble. Les hormones participent aux réactions chimiques. Ils ont un impact direct sur les fonctions vitales des organes auxquels ils sont destinés. Les hormones modifient les réactions chimiques en inhibant ou en activant les processus enzymatiques. Les hormones sont des messagers chimiques qui transportent des informations vers les cellules cibles avec lesquelles elles sont liées. Les hormones sont responsables de la croissance et du développement d'un organisme vivant, de la formation de systèmes.

Enzymes, vitamines, hormones: effets sur l'organisme

L'action des hormones, des vitamines et des enzymes en combinaison assure la pleine activité vitale du corps humain et le protège des influences négatives. Dans les réactions chimiques, tous les composés biologiques sont étroitement interconnectés, mais chacun des éléments remplit sa propre fonction. Aucun processus n'est complet sans la participation d'enzymes, d'hormones ou de vitamines. Le manque de certains composés entraîne de graves conséquences et des maladies. Tout d'abord, les performances du système immunitaire sont considérablement réduites. Et cela se heurte à l'apparition de diverses maladies chez l'homme et à l'exacerbation de maladies chroniques..

Les substances vitales doivent constamment pénétrer dans le corps humain. Pour ce faire, vous devez manger des aliments riches en nutriments, abandonner les mauvaises habitudes, qui provoquent également une carence en substances nécessaires au corps. Les médecins recommandent l'utilisation d'additifs biologiquement actifs pour la prévention et le traitement. Les compléments alimentaires sont utilisés dans la pratique médicale et pédiatrique. Les compléments alimentaires sont une préparation universelle ne contenant que des ingrédients naturels et sont absolument sans danger pour la santé humaine..

Vitamines et enzymes

Les vitamines sont des substances organiques assez complexes que l'on trouve dans les aliments en assez petites quantités. Ils ne sont pas une source d'énergie, mais ils sont très nécessaires au fonctionnement normal du corps humain. La carence en une certaine vitamine entraîne des troubles métaboliques systémiques; cette condition est appelée avitaminose. Il peut être arrêté simplement en ajoutant la vitamine nécessaire à l'alimentation..

Les enzymes sont des protéines globulaires synthétisées par des cellules vivantes. Il y a des centaines d'enzymes dans chaque cellule. Ils aident à réaliser des réactions biochimiques en agissant comme des catalyseurs. Sans eux, les réactions dans la cellule seraient très lentes et ne pourraient pas soutenir pleinement la vie. Les enzymes sont généralement divisées en anabolisants (réactions de synthèse) et cataboliques (réactions de décomposition complète).

Parlant du rôle biologique des enzymes, il convient de noter que les enzymes jouent le rôle le plus important dans tous les processus de la vie, régulant et dirigeant le métabolisme complet du corps humain..

Il existe une relation étroite entre les enzymes et les vitamines. Les coenzymes sont des composés organiques séparés de nature absolument non protéique qui participent activement à la réalisation d'une réaction enzymatique en tant qu'accepteurs séparés d'atomes individuels ou de groupes atomiques spécialisés qui sont clivés de la molécule de substrat directement par l'enzyme.

Il est intéressant de savoir que le rôle des coenzymes est très souvent joué par les vitamines ou leurs métabolites (très souvent des formes phosphorylées de vitamines d'un groupe B distinct). Par exemple, la coenzyme de l'enzyme carboxylase est précisément la vitamine thiamine pyrophosphate, la coenzyme de nombreuses aminotransférases est exclusivement le pyridoxal-6-phosphate. Comme déjà mentionné, les coenzymes sont des dérivés de vitamines, par conséquent, les troubles métaboliques en cas de carence en vitamines sont médiés par une diminution de l'activité de certaines enzymes..

Quelle est la combinaison de vitamines et de préparations enzymatiques? Afin d'améliorer en quelque sorte la tolérance des préparations de fer, ainsi que d'améliorer considérablement leur absorption une heure avant de prendre des préparations de fer, il est recommandé de prendre Festal, Panreatin et d'autres préparations enzymatiques.

Bien que les vitamines ne soient pas une source d'énergie, elles sont essentielles à un organisme vivant. Le manque de toute vitamine dans les aliments affecte négativement l'état général du corps et conduit à la maladie de certains organes. Le manque à long terme de vitamines dans les aliments conduit à des maladies caractéristiques appelées carences en vitamines. Les scientifiques distinguent deux groupes de vitamines, qui sont nommés d'après leurs propriétés chimiques. Le groupe des vitamines liposolubles est désigné par les lettres "A, D, E, K", tandis que les vitamines hydrosolubles sont du groupe "B". Vitamines liposolubles. Vitamine "A" Il est nécessaire d'assurer les processus de vision, de croissance, ainsi que l'état normal de la peau et des muqueuses. Les besoins quotidiens d'un adulte en vitamine A sont d'environ 5000 unités internationales (soit 1,5 milligramme de vitamine pure). La vitamine A est un composé organique relativement complexe qui est facilement soluble dans les graisses. Une grande quantité de celui-ci se trouve dans les graisses, qui sont extraites du foie de morue, de flétan, de bar et d'autres poissons. La vitamine "D" participe à l'échange de calcium et de phosphore et, surtout, à assurer le dépôt normal de calcium dans les os. Le manque de vitamine D dans les aliments se reflète surtout dans la santé de l'enfant. Cependant, une carence en vitamine D affecte non seulement le dépôt de calcium dans les os, mais réduit le taux d'absorption des sels de calcium et de phosphore de l'intestin dans la circulation sanguine et provoque de profonds troubles du métabolisme du phosphate de calcium dans le corps. Un excès de vitamine D accélère le développement des processus athéroscléreux et provoque un dépôt de calcium dans les vaisseaux sanguins. La vitamine «E» est un puissant antioxydant, une membrane cellulaire protectrice contre l'oxydation. De plus, la vitamine E prévient l'hémolyse et les changements dégénératifs musculaires. Vitamine "K" Elle est nécessaire à la synthèse de plusieurs facteurs impliqués dans les processus de coagulation sanguine. Vitamines hydrosolubles. Vitamine B1 Elle est directement impliquée dans le métabolisme des glucides et, en particulier, dans le métabolisme de l'acide pyruvique, qui est le principal produit intermédiaire dans l'oxydation du glucose. Avec une carence en cette vitamine dans le corps, la conversion supplémentaire de l'acide pyruvique est inhibée et, par conséquent, sa teneur dans le sang et les tissus augmente. Un adulte a besoin en moyenne de 1,5 à 2,0 milligrammes de vitamine B1 par jour. Le besoin de cette vitamine varie en fonction de la dépense énergétique, de l'alimentation et du travail. Plus il y a de glucides dans les aliments, plus il faut de vitamine B1. Si la quantité de graisse dans l'alimentation est augmentée, le besoin du corps en vitamine B1 diminue. En moyenne, on peut supposer que pour 1000 kilocalories d'énergie consommées par le corps, il est nécessaire de fournir 0,5 milligramme de vitamine B1 dans l'alimentation. Vitamine «B2» Cette vitamine participe aux processus de respiration tissulaire et contribue donc à la production d'énergie dans l'organisme. La vitamine B2 est particulièrement nécessaire pour les enfants pendant la période de leur développement. Le manque de vitamine B2 dans l'alimentation des enfants entraîne un ralentissement de leur croissance et de leur prise de poids. Le besoin d'un adulte en vitamine B2 est de 2,5 à 3,5 milligrammes par jour. Les besoins en cette vitamine augmentent d'environ 1 milligramme chez les femmes pendant la grossesse et l'allaitement. La vitamine "PP" ou acide nicotinique, est nécessaire pour assurer les processus d'oxydation biologique dans l'organisme. Une carence en niacine a été liée à une maladie telle que la pellagre. La dose quotidienne de nicotinamide dépend de l'apport calorique. L'exigence minimale pour cette vitamine est de 6,6 milligrammes pour 1000 kilocalories de l'alimentation quotidienne. Vitamine «C» Pas une seule vitamine n'a été écrite autant d'articles et de livres que sur la vitamine C. Ce n'est pas surprenant, car un grand nombre de personnes en ont souffert dans un passé récent. Le scorbut - carence en vitamine C - au début de ce siècle était le fléau des habitants de l'Arctique. Nous l'avons revue dans certaines régions pendant les années de guerre. Le scorbut est terrible: les gencives sont enflammées et saignent, les dents tombent, des hémorragies apparaissent, une faiblesse et la résistance du corps à diverses maladies infectieuses diminue fortement. Le corps est beaucoup plus difficile à tolérer une carence en vitamine C avec une faible teneur en protéines dans les aliments. Un adulte a besoin de 70 à 120 milligrammes d'acide ascorbique par jour. Vitamine "B5" Elle est nécessaire pour la conversion de la choline en le neurotransmetteur le plus important du système nerveux - l'acétylcholine. Les besoins quotidiens en acide pantothénique n'ont pas été établis. Vitamine B6 (pyridoxine) Essentielle pour la synthèse des protéines. Cette vitamine est également impliquée dans l'activation de la glycogène phosphorylase, une enzyme métabolique clé. On sait également qu'un manque de vitamine B6 entraîne des perturbations du métabolisme du tryptophane. La dose quotidienne habituelle recommandée est de 25 à 50 milligrammes, mais certains experts recommandent des doses plus faibles - 0,03 milligramme par kilogramme de poids corporel par jour. Vitamine B12 La vitamine B12 est synthétisée non pas par les animaux et les plantes, mais plutôt par des micro-organismes tels que les bactéries anaérobies. Cependant, le manque de cobalamine est extrêmement rare, car cette vitamine est présente dans presque tous les tissus animaux. Les vitamines B ont une caractéristique. Ils sont mieux absorbés lorsqu'ils sont pris ensemble. Les experts recommandent de prendre des vitamines du complexe B trois fois par jour avec de la nourriture, 25-30 milligrammes. Hypovitaminose L'hypovitaminose survient lorsque le fonctionnement normal du foie, des intestins et d'autres organes est perturbé. L'utilisation prolongée et injustifiée d'agents antibactériens (antibiotiques, sulfamides, etc.) provoque généralement des modifications brusques de la microflore intestinale et peut être à l'origine de l'apparition de conditions d'hypovitaminose particulières, par exemple l'hypovitaminose K, caractérisée par une augmentation des saignements. Une autre raison de l'apparition d'une hypovitaminose avec une teneur suffisante en vitamines dans les aliments peut être des troubles des processus de digestion et d'absorption des graisses, en particulier, avec une diminution du flux de bile dans l'intestin. En cas de maladies du foie, des perturbations importantes de l'approvisionnement du corps en vitamines liposolubles A, D, K. peuvent survenir. Les maladies du foie peuvent également provoquer des perturbations dans le métabolisme des vitamines B1, PP, etc..

Vitamines liposolubles 1. Vitamine A (anti-xérophtalmique); rétinol 2. Vitamine D (antirachitique); calciférols 3. Vitamine E (anti-stérile, vitamine de reproduction); tocophérols 4. Vitamine K (antihémorragique); naphtoquinones Vitamines hydrosolubles 1. Vitamine B1 (antineuritique); thiamine 2. Vitamine B2 (vitamine de croissance); riboflavine 3. Vitamine B6 (anti-dermatite, adermine); pyridoxine 4. Vitamine B12 (antianémique); cyanocobalamine; cobalamine 5. Vitamine PP (antipellagrique, niacine); nicotinamide 6. Vitamine Bc (antianémique); acide folique 7. Vitamine B3 (anti-dermatite); acide pantothénique 8. Vitamine H (antiséborrhéique, facteur de croissance des bactéries, levures et champignons); biotine 9. Vitamine C (anticorbant); acide ascorbique 10. Vitamine P (renforcement capillaire, vitamine de perméabilité); bioflavonoïdes

Il a été établi que l'oxydation des acides gras se produit dans le foie, les reins, les muscles squelettiques et cardiaques, dans le tissu adipeux. Dans le tissu cérébral, le taux d'oxydation des acides gras est très faible; La principale source d'énergie dans le tissu cérébral est le glucose. En 1904, F. Knoop a émis l'hypothèse de la β-oxydation des acides gras sur la base d'expériences sur l'alimentation des chiens avec divers acides gras, dans lesquels un atome d'hydrogène du groupe méthyle terminal (atome de carbone ω) a été remplacé par le radical (С6Н5– ). F. Knoop a suggéré que l'oxydation d'une molécule d'acide gras dans les tissus corporels se produit en position β. En conséquence, les fragments de bicarbon du côté du groupe carboxyle sont séquentiellement clivés de la molécule d'acide gras. Les acides gras trouvés dans les graisses naturelles chez les animaux et les plantes ont un nombre pair d'atomes de carbone. Tout acide de ce type à partir duquel une paire d'atomes de carbone est clivée passe finalement par l'étape d'acide butyrique. Après la prochaine β-oxydation, l'acide butyrique devient acétoacétique. Ce dernier est ensuite hydrolysé en deux molécules d'acide acétique. La théorie de la β-oxydation des acides gras, proposée par F. Knoop, a dans une large mesure servi de base aux concepts modernes du mécanisme de l'oxydation des acides gras. La livraison des acides gras au lieu de leur oxydation - aux mitochondries - se produit de manière complexe: avec la participation de l'albumine, l'acide gras est transporté dans la cellule; avec la participation de protéines spéciales (protéines de liaison aux acides gras, FABP) - transport dans le cytosol; avec la participation de la carnitine - transport des acides gras du cytosol vers les mitochondries. Le processus d'oxydation des acides gras comprend les étapes principales suivantes. Activation des acides gras. L'acide gras libre, quelle que soit la longueur de la chaîne hydrocarbonée, est métaboliquement inerte et ne peut subir aucune transformation biochimique, y compris l'oxydation, jusqu'à ce qu'il soit activé. L'activation des acides gras se produit sur la surface externe de la membrane mitochondriale avec la participation d'ions ATP, coenzyme A (HS-KoA) et Mg2 +. La réaction est catalysée par l'enzyme acyl-CoA synthétase: la réaction produit de l'acyl-CoA, qui est la forme active de l'acide gras. On pense que l'activation de l'acide gras se produit en 2 étapes. Premièrement, l'acide gras réagit avec l'ATP pour former un acyladénylate, qui est un ester d'acide gras et d'AMP. En outre, le groupe sulfhydryle de CoA agit sur l'acyladénylate fortement lié à l'enzyme pour former l'acyl-CoA et l'AMP. Transport des acides gras dans les mitochondries. La forme coenzyme d'un acide gras, ainsi que les acides gras libres, n'ont pas la capacité de pénétrer dans les mitochondries, où, en fait, leur oxydation a lieu. La carnitine est le transporteur d'acides gras activés à longue chaîne à travers la membrane mitochondriale interne. Le groupe acyle est transféré de l'atome de soufre de CoA au groupe hydroxyle de la carnitine pour former l'acylcarnitine, qui diffuse à travers la membrane mitochondriale interne: La réaction se déroule avec la participation d'une enzyme cytoplasmique spécifique carnitine acyltransférase. Déjà du côté de la membrane faisant face à la matrice, le groupe acyle est retransféré en CoA, ce qui est thermodynamiquement avantageux, car la liaison O-acyle dans la carnitine a un potentiel de transfert de groupe élevé. En d'autres termes, après le passage de l'acylcarnitine à travers la membrane mitochondriale, la réaction inverse se produit - le clivage de l'acylcarnitine avec la participation de HS-KoA et de la carnitine acyltransférase mitochondriale: oxydation intramitochondriale des acides gras. Le processus d'oxydation des acides gras dans les mitochondries de la cellule implique plusieurs réactions enzymatiques séquentielles. Première étape de la déshydrogénation. L'acyl-CoA dans les mitochondries subit d'abord une déshydrogénation enzymatique, tandis que l'acyl-CoA perd 2 atomes d'hydrogène en positions α et β, se transformant en un ester CoA d'un acide insaturé. Ainsi, la première réaction dans chaque cycle de décomposition de l'acyl-CoA est son oxydation par l'acyl-CoA-déshydrogénase, conduisant à la formation d'énoyl-CoA avec une double liaison entre C-2 et C-3: Il existe plusieurs acyl-CoA- contenant des FAD. les déshydrogénases, dont chacune a une spécificité pour l'acyl-CoA avec une longueur de chaîne carbonée spécifique. Étape d'hydratation. L'acyl-CoA insaturé (énoyl-CoA), avec la participation de l'enzyme énoyl-CoA hydratase, attache une molécule d'eau. En conséquence, le β-hydroxyacyl-CoA (ou 3-hydroxyacyl-CoA) est formé: Notez que l'hydratation de l'énoyl-CoA est stéréospécifique, comme l'hydratation du fumarate et de l'aconitate (voir p. 348). En raison de l'hydratation de la double liaison trans-A2, seul l'isomère L de 3-hydroxyacyl-CoA est formé. Deuxième étape de la déshydrogénation. Le β-hydroxyacyl-CoA (3-hydroxyacyl-CoA) formé est ensuite déshydraté. Cette réaction est catalysée par des déshydrogénases dépendantes du NAD +: réaction de la thiolase. Au cours des réactions précédentes, le groupe méthylène a été oxydé en C-3 en groupe oxo. La réaction thiolase est le clivage du 3-oxoacyl-CoA avec le groupe thiol de la deuxième molécule de CoA. Il en résulte qu'il se forme un acyl-CoA tronqué par deux atomes de carbone et un fragment à deux carbones sous la forme d'acétyl-CoA. Cette réaction est catalysée par l'acétyl-CoA-acyltransférase (β-cétothiolase): l'acétyl-CoA résultant est oxydé dans le cycle de l'acide tricarboxylique, et l'acyl-CoA, raccourcie de deux atomes de carbone, passe à nouveau par le chemin complet de la β-oxydation plusieurs fois jusqu'à formation de butyryl-CoA (composé à 4 carbones), qui à son tour est oxydé en 2 molécules d'acétyl-CoA (Fig. 11.2). Par exemple, lors de l'oxydation de l'acide palmitique (C16), 7 cycles de β-oxydation sont répétés. Rappelons que lors de l'oxydation d'un acide gras contenant n carbone 11.2. Oxydation des acides gras ("spirale de lin"). Le premier cycle d'oxydation, le raccourcissement de la chaîne d'acide gras de deux atomes de carbone, est présenté en détail. Le reste des cycles est similaire au premier (selon A.N.Klimov et N.G. Nikulcheva). 1 - acyl-CoA déshydrogénase (EC 1.3.99.3); 2 - énoyl-CoA hydratase (EC 4.2.1.17.); 3 - β-hydroxiacyl-CoA déshydrogénase (EC 1.1.1.35); 4 - thiolase (EC 2.3.1.9). atomes, n / 2–1 cycle de β-oxydation se produit (c'est-à-dire un cycle de moins que n / 2, car l'oxydation du butyryl-CoA conduit immédiatement à la formation de 2 molécules d'acétyl-CoA) et au total n / 2 molécules acétyl-CoA. Par conséquent, l'équation globale de la β-oxydation de l'acide activé peut s'écrire comme suit: Palmitoyl-CoA + 7FAD + 7NAD + + 7H2O + 7HS-KoA -> -> 8Acétyl-CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H +. Bilan énergétique. Chaque cycle de β-oxydation produit une molécule FADH2 et une molécule NADH. Ces derniers, en cours d'oxydation dans la chaîne respiratoire et de phosphorylation associée, donnent: FADH2 - 2 molécules ATP et NADH - 3 molécules ATP, soit au total, 5 molécules d'ATP sont formées en un cycle. Lorsque l'acide palmitique est oxydé, 5 x 7 = 35 molécules d'ATP se forment. Dans le processus de β-oxydation de l'acide palmitique, 8 molécules d'acétyl-CoA sont formées, dont chacune, "brûlant" dans le cycle de l'acide tricarboxylique, donne 12 molécules d'ATP, et 8 molécules d'acétyl-CoA donnent 12 x 8 = 96 molécules d'ATP. Ainsi, un total de 35 + 96 = 131 molécules d'ATP sont formés avec la β-oxydation complète de l'acide palmitique. En tenant compte d'une molécule d'ATP dépensée au tout début pour la formation de la forme active d'acide palmitique (palmitoyl-CoA), le rendement énergétique total avec l'oxydation complète d'une molécule d'acide palmitique dans les conditions d'un corps animal sera de 131-1 = 130 molécules d'ATP. Le changement d'énergie libre ΔF lors de la combustion complète de 1 mole d'acide palmitique est de 2338 kcal, et la liaison phosphate riche en énergie de l'ATP est caractérisée par une valeur de 7,6 kcal / mol. Il est facile de calculer qu'environ 990 kcal (7,6 x 130), soit 42% de l'énergie potentielle totale de l'acide palmitique lors de son oxydation dans le corps, est utilisé pour la resynthèse de l'ATP, et le reste est évidemment perdu sous forme de chaleur. Par conséquent, l'efficacité du stockage d'énergie suite à l'oxydation des acides gras dans des conditions standard est

40%, ce qui est proche de la valeur correspondante pour la glycolyse, le cycle de l'acide tricarboxylique et la phosphorylation oxydative.

24. L'oxydation du pyruvate en acétyl-CoA se produit avec la participation d'un certain nombre d'enzymes et de coenzymes, combinées structurellement en un système multienzyme, appelé "complexe pyruvate déshydrogénase". Au premier stade de ce processus, le pyruvate (Fig. 10.8) perd son groupe carboxyle en raison de l'interaction avec le pyrophosphate de thiamine (TPP) dans le site actif de l'enzyme pyruvate déshydrogénase (E1). Au stade II, le groupe oxyéthyle du complexe E1 - TPP - CHOH - CH3 est oxydé pour former un groupe acétyle, qui est simultanément transféré à l'amide d'acide lipoïque (coenzyme) lié à l'enzyme dihydrolipoylacétyltransférase (E2). Cette enzyme catalyse la troisième étape - le transfert du groupe acétyle à la coenzyme CoA (HS-KoA) avec la formation du produit final acétyl-CoA, qui est un composé à haute énergie (haute énergie). Au stade IV, la forme oxydée du lipoamide est régénérée à partir du complexe dihydrolipoamide réduit - E2. Avec la participation de l'enzyme dihydrolipoyl déshydrogénase (E3), les atomes d'hydrogène sont transférés des groupes sulfhydryle réduits du dihydrolipoamide au FAD, qui agit comme un groupe prothétique de cette enzyme et y est étroitement lié. Au stade V, le FADH2 réduit de la dihydrolipoyl déshydrogénase transfère l'hydrogène à la coenzyme NAD pour former NADH + H +. Le processus de décarboxylation oxydative du pyruvate se produit dans la matrice mitochondriale. Il implique (dans le cadre d'un complexe multienzyme complexe) 3 enzymes (pyruvate déshydrogénase, dihydrolipoyl acétyltransférase, dihydrolipoyl déshydrogénase) et 5 coenzymes (TPP, amide d'acide lipoïque, coenzyme A, FAD et NAD), dont les trois enzymes sont relativement étroitement liées (TPF-E1, Li-poamide-E2 et FAD-E3), et deux se dissocient facilement (HS-KoA et NAD). Figure: 10.8. Le mécanisme d'action du complexe pyruvate déshydrogénase. E1 - pyruvate déshydrogénase; E2 - di-hydrolipoylacétyltransfrase; E3-dihydrolipoyl déshydrogénase; les nombres encerclés indiquent les étapes du processus. Toutes ces enzymes, qui ont une structure sous-unitaire, et les coenzymes sont organisées en un seul complexe. Par conséquent, les produits intermédiaires sont capables d'interagir rapidement les uns avec les autres. Il a été montré que les chaînes polypeptidiques des sous-unités de dihydrolipoyl acétyltransférase constituant le complexe constituent en quelque sorte le cœur du complexe autour duquel se situent la pyruvate déshydrogénase et la dihydrolipoyl déshydrogénase. Il est généralement admis que le complexe enzymatique natif est formé par auto-assemblage. La réaction globale catalysée par le complexe pyruvate déshydrogénase peut être représentée comme suit: Pyruvate + NAD + + HS-KoA -> Acétyl-CoA + NADH + H + + CO2. La réaction s'accompagne d'une diminution significative de l'énergie libre standard et est pratiquement irréversible. L'acétyl-CoA formé pendant la décarboxylation oxydative subit une oxydation supplémentaire avec la formation de CO2 et H2O. L'oxydation complète de l'acétyl-CoA se produit dans le cycle de l'acide tricarboxylique (cycle de Krebs). Ce processus, ainsi que la décarboxylation oxydative du pyruvate, se produit dans les mitochondries des cellules..

Oxydation libre. L'une des tâches de l'oxydation libre (non conjuguée) est la transformation de substrats naturels ou non naturels, dans ce cas appelés xénobiotiques (le xéno est incompatible, le bios c'est la vie). Ils sont réalisés par les enzymes dioxygénases et monooxygénases. L'oxydation se déroule avec la participation de cytochromes spécialisés, localisés le plus souvent dans le réticulum endoplasmique, ce processus est donc parfois appelé oxydation microsomale [Archakov AI, 1975]. L'oxygène et les porteurs respiratoires réduits (le plus souvent NADPH) sont également impliqués dans les réactions d'oxydation libre. L'accepteur d'électrons est le cytochrome P-450 (parfois le cytochrome b5). L'oxydation du substrat se déroule selon le schéma suivant: SH + O2–> SOH. (5) Fonctions des peroxysomes. Les peroxisomes (avec les mitochondries) sont le principal centre d'utilisation de l'oxygène dans la cellule. À la suite de l'oxydation des acides aminés, des glucides et d'autres composés, un oxydant puissant se forme dans les cellules - le peroxyde d'hydrogène (H2O2), qui se décompose ensuite en raison de l'action de la catalase par les peroxisomes avec la libération d'oxygène et d'eau. Les peroxysomes protègent la cellule de l'action du peroxyde d'hydrogène, qui a un fort effet néfaste. Les gros peroxysomes du foie et des reins jouent un rôle important dans la désintoxication d'un certain nombre de substances. Par exemple, environ 50% de l'alcool éthylique absorbé y est oxydé. En plus des réactions de détoxification, les enzymes peroxysomes catalysent la dégradation des acides gras, sont impliquées dans un certain nombre de réactions cataboliques et anaboliques, en particulier, dans l'échange d'acides aminés, d'oxalate et de polyamines. Certaines de ces réactions se produisent exclusivement dans les peroxysomes, c'est pourquoi leur lésion peut entraîner de graves troubles métaboliques.

RH2 + O2 -> R + H2O2

La catalase utilise le H2O2 produit par d'autres enzymes du peroxysome pour oxyder une variété de substrats - tels que les phénols, l'acide murique, le formaldéhyde et l'alcool - par une "réaction oxydative":

H2O2 + R`H2 -> R` + 2H2O

Ce type de réaction oxydative est particulièrement important dans les cellules du foie et des reins, dont les peroxysomes neutralisent de nombreuses substances toxiques qui pénètrent dans la circulation sanguine..

Le processus de respiration tissulaire est assuré par un ensemble d'enzymes contenues dans toutes les cellules du corps sans exception, qui constituent la chaîne respiratoire des enzymes. Le début du processus d'oxydation est effectué par des enzymes qui réagissent directement avec le substrat et sont appelées déshydrogénases. Le substrat peut être l'un quelconque des composés organiques oxydés dans les tissus (glucides, graisses, protéines et divers produits intermédiaires, leur dégradation). Le substrat oxydé (sub. Ng) avec la participation de diverses déshydrogénases spécifiques (ne réagissant qu'avec un certain substrat) subit une oxydation (déshydrogénation): en fonction de l'ampleur de leur potentiel redox (voir le schéma général de la chaîne enzymatique respiratoire). De tous les cytochromes, seul le cytochrome a3 est capable de transférer ses électrons en oxygène, le réduisant, à cet égard, il a été nommé cytochrome oxydase - une enzyme qui réagit directement avec l'oxygène moléculaire. En résumant toutes les réactions de la chaîne des enzymes respiratoires, en omettant les porteurs intermédiaires de protons et d'électrons, on a l'impression que l'oxygène est directement attaché au substrat. Une telle écriture est souvent utilisée pour désigner le processus d'oxydation sous une forme abrégée, mais cela n'est vrai qu'en termes de résultat brut, en réalité, le mécanisme de ce processus, comme nous l'avons vu, est complètement différent. La chaîne respiratoire des enzymes peut être allongée et raccourcie. Certaines enzymes, comme la flavine, sont capables d'interagir avec le substrat, en contournant les déshydrogénases dépendantes, et la chaîne d'oxydation d'un tel substrat sera plus courte. Le nombre de cytochromes fonctionnant dans la chaîne peut varier, c'est pourquoi la longueur de la chaîne enzymatique respiratoire sera également différente. Quoi qu'il en soit, le transfert d'électrons dans la chaîne des enzymes respiratoires est toujours un processus en plusieurs étapes. Ceci, apparemment, devrait être considéré comme l'une des acquisitions évolutives les plus importantes d'organismes vivants. En passant par une longue chaîne d'enzymes respiratoires, les électrons libèrent leur énergie progressivement. Dans ce cas, l'énergie n'est pas libérée en une seule fois, comme cela se produit lors de l'oxydation (combustion) dans l'air, mais par petites portions, ce qui crée des opportunités favorables pour un degré élevé de son accumulation. Une grande partie de l'énergie libérée par les électrons est stockée sous la forme de l'énergie des liaisons phosphate de l'ATP (voir section 5.2), qui se forme lors de la réaction de phosphorylation - à la suite de l'ajout de phosphate inorganique à l'ADP (ADP): énergie d'oxydation. Puisque la phosphorylation est directement liée à l'oxydation, ce processus est appelé phosphorylation oxydative, ou phosphorylation couplée à l'oxydation. Comme on peut le voir sur la figure, le transfert d'une paire d'électrons vers l'oxygène moléculaire s'accompagne de la libération de 212 kJ. Il a été constaté qu'une liaison ATP à haute énergie terminale représente 29 kJ. Ainsi, la différence d'énergie totale dans la chaîne enzymatique respiratoire est suffisante pour la formation de plusieurs molécules d'ATP. Il s'est avéré qu'il existe trois régions de la chaîne respiratoire avec une différence d'énergie suffisante pour assurer la formation d'ATP associée à l'oxydation de l'ADP et du H3P04. Par conséquent, l'oxydation de tous les substrats traversant le NAD s'accompagne de la formation de trois molécules d'ATP pour chaque paire d'électrons transférés du NADH2 vers l'oxygène. Sur cette base, on peut facilement calculer le rendement énergétique total (en molécules d'ATP) de tout substrat oxydable. Le degré de conjugaison, comme la longueur de la chaîne respiratoire, peut cependant varier, et la formation de trois molécules d'ATP doit être considérée comme la meilleure option. De plus, à l'aide de certaines substances (agents de découplage), il est possible, sans supprimer la respiration, de bloquer la phosphorylation. Ainsi, l'oxydation et la phosphorylation sont deux processus interdépendants capables de conjugaison et de découplage. Cependant, si les éléments de la chaîne respiratoire sont actuellement étudiés assez complètement, on en sait peu sur les facteurs de phosphorylation. Dans le même temps, les données disponibles sur le degré de conjugaison de l'oxydation avec la phosphorylation permettent de se faire une idée de l'efficacité des mécanismes biologiques d'extraction d'énergie. Forum sur les matelas orthopédiques. Les organismes vivants ne sont pas en mesure d'effectuer des travaux en raison de l'énergie thermique, car ils n'ont pas une baisse de température suffisante, ce qui permettrait d'obtenir une production d'énergie. Les organismes vivants utilisent l'énergie des liaisons chimiques des substrats oxydés, la convertissant partiellement en énergie des liaisons chimiques de molécules spécialisées (ATP, etc.). De plus, seul ce type d'énergie (stockée dans des composés à haute énergie) est utilisé par les organismes pour effectuer leur travail inhérent. En calculant la quantité d'énergie chimique stockée dans les liaisons phosphate à haute énergie de l'ATP à la suite de la phosphorylation couplée à l'oxydation, il est possible de déterminer la fraction de cette énergie qui peut être utilisée par le corps pour effectuer divers types de travail. Il dépasse 40% et, par conséquent, s'avère être beaucoup plus élevé que le rendement des moteurs thermiques modernes. Une telle efficacité de fonctionnement des systèmes vivants est due au fait que l'énergie chimique stockée par eux sous forme d'ATP et d'autres composés à haute énergie est utilisée pour effectuer différents types de travail directement, sans dégagement de chaleur intermédiaire. La même partie de l'énergie qui n'est pas accumulée dans les liaisons phosphate à haute énergie, mais qui est dissipée sous forme de chaleur, est également partiellement utilisée par le corps, en particulier, pour maintenir une température corporelle constante. L'oxydation des substrats, comme indiqué ci-dessus, se produit dans les cellules tissulaires (respiration tissulaire). À son tour, chaque cellule contient un grand nombre d'organites spéciaux - mitochondries, dans lesquelles la phosphorylation oxydative se produit directement - la formation de macroergs, donc les mitochondries sont parfois appelées au sens figuré «usines d'énergie». La chaîne respiratoire et les facteurs de couplage sont situés dans la membrane mitochondriale interne. Ils sont, pour ainsi dire, noyés dans une membrane, formant des ensembles respiratoires - des chaînes de chaînes respiratoires d'enzymes et de facteurs de conjugaison répétés plusieurs fois le long de la membrane interne. La membrane interne forme de nombreuses saillies à l'intérieur des mitochondries; plus il y a de crêtes dans la mitochondrie, plus la surface de la membrane mitochondriale interne est grande et, par conséquent, plus le nombre d'ensembles respiratoires peut y être localisé. Les cellules des tissus caractérisés par un taux de respiration élevé contiennent un plus grand nombre (jusqu'à des dizaines de milliers) de mitochondries, et les membranes internes de ces mitochondries, en outre, se distinguent par un grand repliement - un grand nombre de cristaux.

La fermentation alcoolique est une réaction de fermentation chimique effectuée par la levure, à la suite de laquelle une molécule de glucose est convertie en 2 molécules d'éthanol et 2 molécules de dioxyde de carbone.

La réaction de fermentation alcoolique est similaire à la glycolyse. La divergence ne commence qu'après la formation de pyruvate. L'étape finale de la glycolyse est remplacée par deux réactions enzymatiques. Tout d'abord, le pyruvate est décarboxylé, dont le produit est l'acétaldéhyde. Cette réaction se produit avec la participation d'ions pyruvate décarboxylase, TPP et magnésium.

Après que l'acétaldéhyde est réduit par l'hydrogène, qui est séparé de la coenzyme NADH. Dans ce cas, l'acétaldéhyde est réduit en éthanol. En fait, le but de la fermentation alcoolique est d'oxyder le NADH pour qu'il puisse à nouveau participer à la glycolyse. Le catalyseur est l'alcool déshydrogénase.

Ainsi, les produits de la fermentation alcoolique sont l'éthanol et non l'acide lactique, comme dans la fermentation lactique.

Le résultat est une réaction:

La fermentation alcoolique s'accompagne d'un stockage d'énergie sous forme d'ATP. En résumé, la réaction peut s'écrire comme suit:

Avec l'introduction d'inhibiteurs spécifiques, les formes de fermentation alcoolique changent.